ENZIMAS
las enzimas son proteinas que catalizan casi todas las reacciones en los sistemas vivos. una enzima esta formada por una molécula proteinica denominada apoenzima y muchas enzimas contienen un segmento no proteinico que se denomina cofactor. existen dos tipos de cofactores unidos a las enzimas; los activadores y las coenzimas. los activadores son iones metalicos (Fe, Mg,Cu, K, Na, Zn) y las coenzimas son moléculas orgánicas relativamente pequeñas. una holoenzima esta constituida por apoenzima + cofactor; es decir, por una parte proteinica y no proteinica.
NOMENCLATURA
la mayoria de las enzimas tienen un nombre sistematico y uno o mas nombres comunes; en los dos sistemas de nomenclatura se utiliza la terminacion "asa". muchos de los nombres comunes asignados a las enzimas se derivan del nombre del sustrato sobre el cual actuan. por ejemplo: Lactosa - osa + asa = lactasa
CLASIFICACION
las enzimas se clasifican de acuerdo con los seis tipos de reacciones generales que catalizan.
las oxidoreductasas son enzimas que catalizan las reacciones de oxidoreduccion. las transferasas catalizan las reacciones en las cuales un grupo se transfiere de un reactante a otro. las hidrolasas catalizan las reacciones de hidrolisis. las liasas catalizan las adiciones a enlaces dobles o catalizan las reacciones de eliminacion que producen enlaces dobles. las isomerasas catalizan las reacciones en las que una sustancia se cambia a uno de sus isomeros. las ligasas catalizan las reacciones que unen dos moléculas.
MECANISMOS DE ACCION
una molecula de sustrato se une a una enzima en un sitio activo. los sitios activos son grietas en las enzimas que tiene forma tridimensional, caracteristicas especiales de geometria y carga para unirse al sustrato.
la actividad enzimática es la velocidad a la cual la enzima cambia al sustrato en productos; muchos factores variables influyen en la actividad enzimatica. si la concentración del sustrato aumenta, la velocidad de la reaccion catalizada por la enzima tambien aumenta hasta que se alcanza una velocidad maxima. el aumento de la concentracion de la enzima produce una mumento de la velocidad de reaccion. para las enzimas que tiene cofactores, éstos deben estar presentes para que la enzima tenga actividad catalitica. un aumento en la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas hasta que el calor agregado las desnaturalice. la mayoria de las enzimas tienen un PH optimo en el cual presentan su mayor actividad catalitica. hay dos clases de inhibidores que disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. los inhibidores competitivos son sustancias que se pueden combinar en forma reversible con el sitio activo de una enzima. la inhibicion no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une en forma irrebersible a la enzima, lo cual hace que el sitio activo llegue a ser no funcional.
BIBLIOGRAFIA
· DREW H. WOLF. Química general orgánica y biológica: enzimas. 2da edición. Ciudad de México. Mc Graw-Hill. 2008. 488-507 pp.
SITIOS DE INTERES
HERRAMIENTAS INFORMATICAS
pubmed:
- Autoimmune-mediated reduction of high-density lipoprotein-cholesterol and paraoxonase-1 activity in SLE-prone gld mice.
- Identification and characterization of a null-activity mutant containing a cryptic pre-mRNA splice site for cytosolic fructose-1,6-bisphosphatase in Flaveria linearis
- Genome mining for the discovery of new nitrilases in filamentous fungi
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